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Dr. Jörn Schnepel

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Fibronektin und kryptische FN-Proteinasen

 

Fibronektin ist ein multifunktionelles Glykoprotein, welches sowohl im Blutplasma als auch auf Zelloberflächen vorkommt. Es besteht aus zwei nahezu identischen Untereinheiten, die je nach ihren Bindungseigenschaften in verschiedene Domänen unterteilt werden. Die große Anzahl von Bindungsaffinitäten zu extrazellulären Makromolekülen, Zellen, DNA oder Bakterien ist wichtig für die Beteiligung des Fibronektins an einer Vielzahl biologischer Prozesse wie Zelladhäsion, Migration, Wundheilung, Metastasierung, embryonaler Entwicklung, Thrombose und bakterieller Infektion. Im Gegensatz zu diesen Eigenschaften haben diverse Studien gezeigt, daß Fragmente des Fibronektins völlig andere Funktionen als das intakte Protein haben können. So konnten einige Fragmente für die Förderung des Gewebeumbaus und die Hemmung des Endothelzellenwachstums verantwortlich gemacht werden. Andere stimulieren die Expression von MMPs, TNF-α, TIMP-1 und uPA.
Nachdem 1986 erstmals proteolytisch aktive Fibronektin-Fragmente beschrieben wurden, gelang es bis heute fünf dieser Fragmente zu isolieren. Nach ihrer Substratspezifität werden sie als Fibronektinase, Fn-Typ IV-Kollagenase, Fn-Gelatinase, Fn-Lamininase und Fn-Kollagenase bezeichnet. Es handelt sich dabei um eine Serin-, zwei Metallo- und zwei Aspartatproteinasen.

Fibronektin-Proteasen




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